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Dr. Sonja Kirsch erhält Karl Giehrl Promotionspreis 2020

Dr. Sonja Kirsch wurde von der Naturwissenschaftlichen Fakultät der FAU mit dem Karl Giehrl Promotionspreis ausgezeichnet. In ihrer Dissertation (AG Böckmann) hat Frau Kirsch die Aufklärung der Aktivierung von sogenannten Zweiporenkanälen vorangetrieben und herausragende Beiträge zum Verständnis von Membranpermeationsprozessen nahe der Phasengrenze geleistet. Mit der Hilfe von atomistischen sowie coarse-grained Moleküldynamik-Simulationen konnte sie zum einen aufzeigen, weshalb der pflanzliche und der (homologe) humane Zweiporenkanal unterschiedlich auf die Zugabe eines Signallipids (PI(3,5)P2) reagieren (insensitiv vs. Aktivierung), zum anderen die Bindungsstelle für  PI(3,5)P2 identifizieren, die im Labor von Prof. Dietrich (Molekulare Pflanzenphysiologie, FAU) experimentell validiert werden konnte. Im zweiten Teil konnte sie die physikalischen Eigenschaften von Modellmembranen nahe der Phasenumwandlungsgrenze bzw. Schmelztemperatur (Tm) korrelieren mit der experimentell beobachteten und bis dahin unverstandenen drastisch erhöhten Permeabilität für Ionen nahe Tm. Letztere Arbeiten legen die Existenz von wenige Nanometer großen Domänen selbst in einfachen Modellsystemen nahe.

Frau Kirsch studierte an der FAU, von 2011-2014 im Bachelor-Programm Integrated Life Sciences, anschließend aufgrund ihrer herausragenden Leistungen als Fasttrack-Doktorandin des Graduiertenkollegs 1962/1 – Dynamische Wechselwirkungen an Biologischen Membranen: Von Einzelmolekülen zum Gewebe. Parallel zur Promotion konnte sie zusätzlich den internationalen Masterstudiengang Integrated Life Sciences mit exzellenten Leistungen abschließen. Ihre mit Bestnote bewertete Dissertation schließlich stellte Frau Kirsch im Mai 2019 fertig. Seit kurzem forscht sie als wissenschaftliche Mitarbeiterin des Blutspendedienstes des Bayerischen Roten Kreuzes. Sie arbeitet dort z.Z. an der Weiterentwicklung von Pathogen-Inaktivierungs-Methoden für sichere Blutkonserven.

 

Publikationen:

  • Ebersberger, Schindler, Kirsch, Pluhackova, Schambony, Seydel, Böckmann, Unruh. Lipid dynamics in membranes slowed down by transmembrane proteins. Front. Cell Dev. Biol. 8:579388 (2020)
  • Gibhardt, Bhardwaj, Schober, Kirsch, Gahbauer, Bochicchio, Bonilla del Rio, Cappello, Alansary, Zhang, Revazian, Fahrner, Lunz, Mitkovski, Frischauf, Hoth, Belousov, Böckmann, Hediger, Schindl, Bogeski. Oxidative Stress-Induced STIM2 Cysteine Modifications Suppress Store-Operated Calcium Entry. Cell Reports 33:108292 (2020)
  • Kirsch, Böckmann. Coupling of membrane nanodomain formation and enhanced electroporation near phase transition. Biophys. J. 116:2131-2148 (2019)
  • Kirsch, Kugemann, Carpaneto, Böckmann, Dietrich. Phosphatidylinositol-3,5-bisphosphate lipid-binding-induced activation of the human two-pore channel 2. Cell. Mol. Life Sci. 75:3803-3815 (2018)
  • Ilyaskin, Kirsch, Böckmann, Sticht, Korbmacher, Haerteis, Diakov. The degenerin region of the human bile acid-sensitive ion channel (BASIC) is involved in channel inhibition by calcium and activation by bile acids. Pflügers Arch. – Eur. J. Physiol. 470:1087-1102 (2018)
  • Pluhackova, Kirsch, Han, Sun, Jiang, Unruh, Böckmann. A critical comparison of biomembrane force fields: Structure and dynamics of model DMPC, POPC, and POPE bilayers. J. Phys. Chem. B 120:3888-3903 (2016)
  • Rabe, Aisenbrey, Pluhackova, de Wert, Boyle, Bruggeman, Kirsch, Böckmann, Kros, Raap, Bechinger. A coiled-coil peptide shaping lipid bilayers upon fusion.  Biophys. J. 111:2162-2175 (2016)
  • Larisch, Kirsch, Schambony, Studtrucker, Böckmann, Dietrich. The function of the two-pore channel TPC1 depends on dimerization of its carboxy-terminal helix. Cell. Mol. Life Sci. 73:2565-2581 (2016)
  • Kirsch, Böckmann. Membrane pore formation in atomistic and coarse-grained simulations. BBA-Biomembranes 1858:2266-2277 (2016)
  • Pluhackova, Wassenaar, Kirsch, Böckmann. Spontaneous adsorption of coiled-coil model peptides K and E to a mixed lipid bilayer.J. Phys. Chem. B 119:4396-4408 (2015)